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Anticorpos monoclonais foram preparados contra uma proteína promotora da adesão celular, o fator de dispersão do soro, que foi parcialmente purificada do soro humano por cromatografia em colunas de esferas de vidro. Os anticorpos selecionados foram aqueles que reagiram com polipeptídeos que apresentavam atividade promótora da adesão celular após eletroforese em gel de poliacrilamida com lauril sulfato de sódio. A imunoquimioto da plasma humano em colunas contendo os anticorpos monoclonais, seguida de cromatografia de afinidade em heparina-Sepharose, rendeu material que, na análise eletroforética em gel de poliacrilamida com lauril sulfato de sódio, apresentou polipeptídeos de massa molecular de 65 e 75 kilodaltons. Ambos os polipeptídeos se ligaram a cada um dos três anticorpos monoclonais e tiveram atividade promótora da adesão celular após transferência para filtros de nitrocelulose. A coloração imunofluorescente de tecidos com os anticorpos monoclonais revelou um padrão fibrilar que estava associado principalmente ao tecido conjuntivo solto e sobrepôs-se a fibras de fibronectina. O tecido da membrana fetal, que apresentou coloração forte com os anticorpos em imunofluorescência, também deu polipeptídeos de 65 e 75 kilodaltons com atividade promótora da adesão celular após cromatografia em colunas contendo os anticorpos monoclonais. Uma fonte da proteína tecidual pode ser as células fibroblásticas, pois os fibroblastos humanos cultivados também se coraram com os anticorpos monoclonais. A coloração era fibrilar e parecia estar associada à matriz extracelular da superfície celular. Propomos o nome "vitronectina" para as várias formas desta proteína, com base em sua ligação ao vidro e suas propriedades adesivas.
Hayman et al. (Sex,) estudaram essa questão.
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