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As interações proteína-proteína governam quase todas as funções celulares. Essas redes complexas de associações estáveis e transitórias podem ser mapeadas por espectrometria de massas com purificação por afinidade (AP-MS) e métodos complementares de rotulagem baseados em proximidade, como BioID. Para explorar as vantagens de ambas as estratégias, projetamos e otimizamos uma abordagem integrada que combina AP-MS e BioID em uma única construção, que denominamos MAC-tag. Aplicamos sistematicamente a abordagem MAC-tag a 18 marcadores de localização subcelular e 3 marcadores sub-organelos, gerando um banco de dados de contexto molecular, que pode ser usado para definir a localização molecular de uma proteína. Além disso, mostramos que a combinação dos resultados de AP-MS e BioID torna possível obter distâncias de interação dentro de um complexo proteico. Em conjunto, nossa estratégia integrada permite o mapeamento abrangente das interações físicas e funcionais das proteínas, definindo seu contexto molecular e melhorando nossa compreensão do interatoma celular.
Liu et al. (Qui,) estudaram esta questão.