Uma Quinase de Proteína Ativada por Mitógenos Induzida por Elicitores de Esfingolipídios é Regulada pela GTPase Pequena OsRac1 e pela Proteína G Heterotrimérica em Arroz

As cascatas de quinases de proteína ativadas por mitógenos (MAPK) são ativadas em plantas durante respostas a patógenos ou a eliciadores derivados de patógenos e mediam respostas de estresse intracelular. Neste estudo, mostramos que uma MAPK de arroz (Oryza sativa), OsMAPK6, foi ativada pós-traducionalmente em uma cultura celular por um eliciador de esfingolipídios. A supressão da expressão de OsMAPK6 por interferência de RNA resultou em uma forte redução do mRNA de Phe amônia-liase induzido por patógenos, enquanto o nível de mRNA de outra MAPK de arroz, OsMAPK5a, aumentou significativamente. O silenciamento de uma GTPase pequena, OsRac1, por interferência de RNA ou a mutação que perde a função (d1) do gene da subunidade alfa da proteína G heterotrimérica resultou em uma forte redução dos níveis da proteína OsMAPK6 e da ativação da quinase por um eliciador de esfingolipídios. Além disso, experimentos de coimunoprecipitação com as proteínas OsRac1 e OsMAPK6 mostraram que OsMAPK6 está intimamente associada com a forma ativa de OsRac1, mas não com formas inativas de OsRac1. Esses resultados indicam que essas duas proteínas G regulam uma MAPK induzível por eliciadores em arroz no nível da proteína.