A relaxina modula a síntese e a secreção de procollagenase e colágeno por fibroblastos dérmicos humanos.

A relaxina acredita-se que desempenha um papel na remodelação do tecido conjuntivo durante a gravidez (Bell, R.J., Eddie, L. W., Lester, A. R., Wood, E. C., Johnston, P.D., e Niall, H. D. (1987) Obstet. Gynecol. 69, 585-589; MacLennan, A. H. (1983) Clin. Reprod. Fertil. 2, 77-95). No presente estudo, fibroblastos humanos normais expostos a concentrações de um peptídeo bioativo sintético de relaxina de 0,1 a 10 ng/ml sintetizaram e secretaram a metaloproteinase procollagenase, que foi imunoprecipitada como um duplo de 52 e 57 kDa por um anticorpo monoclonal contra a colagenase humana. A estimulação na expressão de proteína procollagenase foi refletida em uma elevação nos níveis de mRNA de procollagenase. Os meios condicionados por fibroblastos tratados com relaxina (0,1 ng/ml) durante 48 h continham 1.7 unidades/ml de colagenase ativável comparado a 0.2 unidades/ml por fibroblastos não tratados. Além disso, a relaxina causou uma modesta diminuição nos níveis de inibidor tecidual de metaloproteinases, conforme detectado por zymografia reversa e análise de Northern. A relaxina também foi um potente modulador do fenótipo secretor de colágeno desses fibroblastos. A relaxina a 100 ng/ml regulou negativamente a secreção de colágeno em 40%. Quando os fibroblastos foram tratados simultaneamente com citocinas como o fator de crescimento transformador beta ou interleucina 1 beta, que estimularam a síntese de colágeno em pelo menos 9 vezes os níveis basais, a relaxina a 100 ng/ml foi capaz de regular negativamente a expressão de colágeno em até 88%. Essa diminuição foi refletida por alterações no nível de mRNA. Esses resultados indicam que a relaxina pode causar uma rotatividade significativa de colágeno tanto estimulando a expressão de colagenase quanto regulando negativamente a síntese e secreção de colágeno.