A Dissociação Induzida por Luz de um Hetero-oligômero de Antena é Necessária para a Indução do Apagamento Não-Fotocampal

PsbS desempenha um papel importante na ativação do mecanismo de fotoproteção conhecido como "apagamento não-fotocampal," que dissipa estados excitados de clorofila que excedem a capacidade de transporte eletrônico fotossintético. A atividade do PsbS é conhecida por ser acionada por um pH lumenal baixo. No entanto, o mecanismo molecular pelo qual essa subunidade regula a eficiência de captura de luz ainda é desconhecido. Aqui mostramos que o PsbS controla a associação/dissociação de um complexo de membrana de cinco subunidades, composto por duas proteínas monoméricas Lhcb (CP29 e CP24) e o trimerico LHCII-M. A dissociação deste supercomplexo é indispensável para o início do apagamento de fluorescência não-fotocampal em alta luz, sugerindo fortemente que as subunidades de proteínas que catalisam a reação de dissipação de calor estão enterradas no complexo e, assim, não disponíveis para interação com o PsbS. Consistentemente, mostramos que mutantes knock-out em duas subunidades participando do complexo B4C foram fortemente afetados na dissipação de calor. A observação direta por microscopia eletrônica e análise de imagem mostrou que a dissociação do B4C leva à redistribuição do PSII dentro das membranas de grana. Interpretamos esses resultados como significando que a dissociação do B4C torna os locais de apagamento, possivelmente CP29 e CP24, disponíveis para a transição para uma conformação de apagamento de energia. Essas mudanças são reversíveis e não requerem síntese/degradação de proteínas, permitindo assim alterações no tamanho da antena PSII e adaptação a condições ambientais em rápida mudança.