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A Adrenomedulina (AM) é um importante peptídeo regulador envolvido em estados fisiológicos e patológicos. Demonstramos anteriormente a existência de uma proteína específica ligadora da AM (AMBP-1) no plasma humano. No presente estudo, desenvolvemos um ensaio de blotting com ligante não radioativo, que, juntamente com técnicas de purificação por cromatografia líquida de alta pressão/eletroforese em gel de poliacrilamida, nos permitiu isolar a AMBP-1 até a homogeneidade. A proteína purificada foi identificada como fator H do complemento humano. Mostramos que a interação AM/fator H interfere na metodologia estabelecida para a quantificação da AM circulante. Nossos dados sugerem que este procedimento rotineiro não leva em consideração a AM ligada à sua proteína ligadora. Além disso, mostramos que o fator H afeta as funções in vitro da AM. Ele aumenta a indução mediada por AM de cAMP em fibroblastos, aumenta o crescimento mediado por AM de uma linha celular cancerígena e suprime a capacidade bactericida da AM sobre Escherichia coli. Reciprocamente, a AM influencia a função reguladora do complemento do fator H, aumentando a clivagem de C3b via fator I. Em resumo, relatamos um mecanismo regulatório potencialmente novo da biologia da AM, a influência do fator H na quantificação da AM por radioimunoensaio, e o possível envolvimento da AM como um regulador da cascata do complemento.
Pı́o et al. (Sun,) estudaram essa questão.
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