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A polimerase de DNA Taq é a enzima mais comumente utilizada em sequenciamento de DNA. No entanto, todas as versões da polimerase Taq são deficientes em dois aspectos: (i) essas enzimas incorporam cada um dos quatro trifosfatos de didioxinucleosídeos (ddNTPs) em taxas amplamente diferentes durante o sequenciamento (ddGTP, por exemplo, é incorporado 10 vezes mais rápido que os outros três ddNTPs), e (ii) essas enzimas mostram padrões irregulares de intensidade de bandas ou altura de picos em perfis de sequências de DNA radio-marcados ou marcados por corantes, respectivamente. Determinamos as estruturas cristalinas de todos os quatro complexos ternários fechados aprisionados por ddNTP da grande fração da polimerase de DNA Taq (Klentaq1). A estrutura do complexo aprisionado por ddGTP difere das outras três estruturas de complexo ternário por uma grande mudança na posição da cadeia lateral do resíduo 660 na hélice O, resultando na formação de ligações de hidrogênio adicionais entre o grupo guanidínio deste resíduo e a base do ddGTP. Quando Arg-660 é mutado para Asp, Ser, Phe, Tyr ou Leu, a enzima apresenta uma redução marcada e seletiva na taxa de incorporação de ddGTP. Como resultado, a faixa G gerada durante o sequenciamento de DNA por essas variantes da polimerase Taq não termina prematuramente, e bandas G de maior massa molecular são detectadas. Outra propriedade dessas variantes da polimerase Taq é que os padrões de sequenciamento produzidos por essas enzimas são notavelmente uniformes em intensidade de banda e distribuição de altura de pico, resultando assim em uma melhoria significativa na precisão do sequenciamento de DNA.
Li et al. (Ter,) estudaram essa questão.