A forte natureza hidrofóbica dos resíduos de cisteína em proteínas

As diferenças entre os resíduos de cistina (CysSS) ligados por pontes de dissulfeto e a cisteína livre (CysSH) foram examinadas ao analisar a distribuição estatística de ambos os tipos de resíduos em proteínas de estrutura conhecida. Surpreendentemente, os resíduos de CysSH exibem uma hidrofobicidade mais forte do que os resíduos de CysSS. Uma pesquisa detalhada dos átomos que entram em contato com o grupo sulfidrila (átomo de enxofre) de CysSH revelou que esses átomos são essencialmente os mesmos em número e variedade que os do grupo metila da isoleucina, mas são bastante diferentes dos do grupo hidroxila da serina. Além disso, as relações entre os aminoácidos também foram determinadas usando a tabela de perfil 3D das estruturas de proteínas conhecidas. CysSH foi localizado no aglomerado hidrofóbico, junto com resíduos como Met, Trp e Tyr, e foi claramente separado de Ser e Thr no aglomerado polar. Esses resultados implicam que cisteínas livres se comportam como resíduos fortemente hidrofóbicos, e não hidrofílicos, em proteínas.