EspA, uma proteína secretada pela Escherichia coli enteropatogênica, é necessária para induzir sinais em células epiteliais

A Escherichia coli enteropatogênica (EPEC) é uma das principais causas de diarreia em bebês. A EPEC media diversos efeitos nas células epiteliais do hospedeiro, incluindo a ativação de vias de transdução de sinal, rearranjo do citoesqueleto junto com a formação de lesões de pedestal e adesão/esvaziamento. Estudos anteriores mostraram que o gene eaeB (espB) da EPEC codifica uma proteína secretada necessária para a transdução de sinal e adesão, enquanto eaeA codifica intimina, uma proteína de membrana da EPEC que media a adesão íntima e contribui para o foco de proteínas do citoesqueleto abaixo das bactérias. A análise da sequência de DNA de uma região entre eaeA e eaeB identificou um quadro de leitura aberto previsto (espA) que correspondia à sequência amino-terminal de uma proteína secretada de 25 kDa da EPEC. Um mutante com uma inserção não polar em espA não secreta essa proteína, não ativa a transdução de sinal em células epiteliais nem causa rearranjo do citoesqueleto. Esses fenótipos foram complementados por um gene espA clonado. O mutante espA também é defeituoso para invasão. Conclui-se que espA codifica uma proteína secretada da EPEC que é necessária para a ativação da transdução de sinal epitelial, contato íntimo e formação de lesões de adesão e esvaziamento, processos que são centrais para a patogênese.