Assinaturas multidimensionais em peptídeos antimicrobianos

Análises convencionais distinguem peptídeos antimicrobianos por diferenças na sequência de aminoácidos. No entanto, paradigmas estruturais comuns a classes mais amplas dessas moléculas não foram estabelecidos. As análises atuais examinaram o potencial de conservação de temas estruturais em peptídeos antimicrobianos de organismos evolutivamente diversos. Usando proteômica, uma assinatura de peptídeos antimicrobianos foi descoberta para integrar padrões sequenciais estereoespecíficos e um marco tridimensional. Esta impressionante assinatura multidimensional é conservada entre peptídeos antimicrobianos contendo dissulfeto que abrangem reinos biológicos e transcende motivos anteriormente limitados a subclasses definidas de peptídeos. Dados experimentais que validam este modelo permitiram a identificação de atividade antimicrobiana anteriormente não reconhecida em peptídeos de identidade conhecida. O modelo de assinatura multidimensional fornece um tema estrutural unificador em classes amplas de peptídeos antimicrobianos, facilitará a descoberta de peptídeos antimicrobianos ainda desconhecidos e oferece insights sobre a evolução de determinantes moleculares nessas e em moléculas efectoras de defesa do hospedeiro relacionadas.