O sistema de transporte de lipoproteínas (Lol) é essencial para a biogênese da membrana externa em bactérias Gram-negativas, mas sua composição e organização variam marcadamente entre os filos bacterianos. Embora o transporte de lipoproteínas através da via Lol tenha sido extensivamente caracterizado em Escherichia coli, seus componentes no filo Bacteroidota permanecem pouco compreendidos. Porphyromonas gingivalis, um importante patógeno periodontal, há muito se pensava não possuir a insertase de lipoproteínas da membrana externa LolB, deixando indefinido o mecanismo de inserção de lipoproteínas. Aqui, identificamos e caracterizamos uma proteína semelhante à LolB em P. gingivalis (LolB-PG). Determinamos sua estrutura cristalina com resolução de 2,1 Å e revelamos um dobramento conservado da LolB, mas com uma fenda de ligação lipídica ampliada e mais acessível em comparação com homólogos proteobactérias. Análises biofísicas demonstram que LolB-PG interage seletivamente com a chaperona periplasmática cognata LolA, mas não com o parálogo LolA3, indicando um emparelhamento LolA–LolB conservado e específico. A deleção do gene que codifica LolB-PG não afetou o crescimento bacteriano ou a montagem, localização ou formação de fímbria do tipo V—que é polimerizada a partir de lipoproteínas—sugerindo a existência de rotas alternativas de tráfego de lipoproteínas em P. gingivalis. Juntas, nossas descobertas revelam que Bacteroidota codificam uma proteína funcional semelhante à LolB e destacam a diversificação das vias de transporte de lipoproteínas além das bem estudadas γ-proteobacteria.
Jaiman et al. (Quarta-feira,) estudaram esta questão.