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Nanopartículas apresentam enormes áreas de superfície e têm mostrado aumentar a taxa de fibrilação de proteínas ao reduzir o tempo de atraso para a nucleação. A fibrilação de proteínas está relacionada a muitas doenças humanas, incluindo Alzheimer, doença de Creutzfeldt-Jakob e amiloidose relacionada à diálise. A formação de fibrilas ocorre por cinética dependente de nucleação, na qual a formação de um núcleo crítico é o passo determinante da taxa, após o qual a fibrilação prossegue rapidamente. Mostramos que nanopartículas (partículas de copolímero, partículas de óxido de cério, pontos quânticos e nanotubos de carbono) aumentam a probabilidade de aparecimento de um núcleo crítico para a nucleação de fibrilas de proteína a partir da beta(2)-microglobulina humana. A fase de atraso (nucleação) observada mais curta depende da quantidade e natureza da superfície das partículas. Existe uma troca de proteínas entre a solução e a superfície da nanopartícula, e a beta(2)-microglobulina forma várias camadas na superfície da partícula, proporcionando uma concentração local aumentada de proteína que promove a formação de oligômeros. Isso e a fase de atraso encurtada sugerem um mecanismo envolvendo nucleação assistida por superfície que pode aumentar o risco de formação de aglomerados tóxicos e amiloides. Isso também abre caminho para novas rotas para a auto-organização controlada de proteínas e peptídeos em novos nanomateriais.
Linse et al. (Mon,) estudaram essa questão.