A agmatinase (SpeB) catalisa a hidrólise da agmatina para produzir putrescina, uma etapa chave na biossíntese de poliaminas bacterianas. Aqui, reportamos a estrutura cristalina da SpeB de Klebsiella pneumoniae (kpSpeB) e caracterizamos sua arquitetura oligomérica e do local ativo. A análise SEC-MALS demonstra que a kpSpeB forma um hexâmero canônico em solução. A comparação estrutural revela alta similaridade com a SpeB de Escherichia coli e outros membros da superfamília da arginase, incluindo a amidino hidrolase do ácido proclavamínico (PAH) e a hidrolase de guanidina (GdmH). Apesar da forte conservação dos resíduos que coordenam o centro binuclear de Mn2+, diferenças sutis na posição dos metais e na geometria da cavidade foram observadas. A análise da superfície indica variações no volume da cavidade do local ativo entre os homólogos, com obliteração parcial na GdmH devido a um resíduo volumoso de triptofano. Essas descobertas sugerem que pequenos ajustes na coordenação metálica e na arquitetura da cavidade podem ajustar a seletividade do substrato enquanto preservam a estrutura catalítica conservada da superfamília da arginase.
Lee et al. (Sat,) estudaram essa questão.