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Alcançar uma explicação bioquímica satisfatória para a adesão oportunista subaquática de invertebrados marinhos, como mexilhões e cracas, requer uma caracterização detalhada das proteínas extraídas das estruturas de fixação produzidas por esses organismos. Mefp-5 é uma proteína adesiva derivada do pé do mexilhão comum, Mytilus edulis, e depositada nas almofadas de fixação bisseis. A purificação e a estrutura primária da mefp-5 foram determinadas por mapeamento de peptídeos e sequenciamento de cDNA. A proteína tem 74 resíduos de comprimento e uma massa de cerca de 9500 Da. A composição da mefp-5 mostra um forte viés de aminoácidos: os aminoácidos aromáticos, lisina e glicina representam 65% mol da composição. Mais de um terço de todos os resíduos da proteína são modificados pós-traducionalmente por hidroxilação ou fosforilação. A conversão de tirosina em 3, 4-dihidroxifenil-L-alanina (DOPA) e de serina em O-fosfoserina corresponde à hidroxilação e fosforilação, respectivamente. Nenhuma das modificações é completa, uma vez que variações na extensão da fosforilação e hidroxilação podem ser detectadas por espectrometria de massa. Mais de 75% da DOPA está adjacente a resíduos básicos, p. ex., Lys-DOPA e DOPA-Lys. A fosfoserina ocorre em sequências strikingmente reminiscentes de motivos de ligação mineral ácida que aparecem em statherin, osteopontina e outros. Isso pode ser uma adaptação para adesão aos substratos mais comuns para mexilhões, ou seja, materiais calcários.
Waite et al. (Qui,) estudaram essa questão.