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Os filamentos de miosina do músculo liso formados em 0,15 M de KCl são despolimerizados por MgATP em um componente de 10S, em vez do componente de 6S típico da miosina monomérica em concentrações elevadas de sal. Esta espécie de 10S é também monomérica, conforme determinado pela sedimentação em equilíbrio e calculado a partir dos coeficientes de difusão e sedimentação. A conformação da miosina de 10S é, no entanto, muito diferente da miosina de 6S, que possui uma haste flexível, mas estendida. O raio de Stokes e a viscosidade da miosina de 10S são menores do que os da miosina de 6S, consistentes com uma estrutura na qual a haste está dobrada. A microscopia eletrônica de preparações com sombra rotativa confirmou que a região de meromiosina leve da haste está dobrada sobre o subfragmento 2, aquela região da haste adjacente às duas cabeças globulares. MgATP e a desfosforilação da cadeia leve de 20.000 daltons aumentam a quantidade de miosina de 10S presente em 0,15 M de KCl; a adição de sal converte a miosina de 10S de volta para a conformação típica de 6S. Concluímos que a miosina do músculo liso prefere formar uma conformação dobrada ou enrolada em vez da forma estendida geralmente associada à miosina do músculo esquelético, desde que a concentração de sal seja mantida suficientemente baixa.
Trybus et al. (Fri,) estudaram esta questão.