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O fator de crescimento epidérmico (EGF) é um polipeptídeo único de 53 resíduos de aminoácidos que está envolvido na regulação da proliferação celular. O EGF exerce seus efeitos nas células-alvo ligando-se ao receptor de EGF localizado na membrana plasmática. O receptor de EGF é uma quinase de tirosina transmembranar. A ligação do EGF ao receptor causa a ativação da quinase e, subsequentemente, a autofosforilação do receptor. A autofosforilação é essencial para a interação do receptor com seus substratos. Estes se ligam ao receptor através dos chamados domínios SH2. As vias de transdução de sinal ativadas pelo EGF incluem a via do fosfatidilinositol, levando à ativação da proteína quinase C e ao aumento da concentração intracelular de Ca2+, e à via do ras que leva à ativação da quinase MAP. Recentemente, o citoplasma foi implicado como desempenhando um papel importante na transdução de sinal induzida pelo EGF. O receptor de EGF foi demonstrado ser uma proteína que se liga à actina. Além disso, o EGF causa uma rápida despolimerização da actina e a formação de pregueados nas membranas. Em particular, esses pregueados das membranas mostraram atuar como o primeiro local de transdução de sinal após a ligação do EGF, e, assim, podem ser considerados como estruturas de transdução de sinal. Finalmente, evidências foram apresentadas sugerindo um papel positivo para o EGF e/ou o receptor no núcleo.
Boonstra et al. (Mon,) estudaram esta questão.