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Um campo de força (FF) totalmente atomístico foi desenvolvido para fosfolipídios totalmente saturados. A parametrização foi amplamente baseada em cálculos ab initio de alto nível, a fim de manter a contribuição empírica no mínimo. Parâmetros para as cadeias lipídicas foram desenvolvidos com base no conhecimento sobre líquidos de alcanos puros, para os quais dados termodinâmicos e dinâmicos são excelentemente reproduzidos. A capacidade do FF de simular bicamadas lipídicas na fase cristalina líquida em um ensemble sem tensão foi testada em simulações de três lipídios: 1,2-diauroyl-sn-glycero-3-phospocholine (DLPC), 1,2-dimyristoyl-sn-glycero-3-phosphocholine (DMPC) e 1,2-dipalmitoyl-sn-glycero-3-phospcholine (DPPC). Áreas e volumes computados por lipídio e três tipos diferentes de espessuras de bicamada foram investigados. Mais importante ainda, os parâmetros de ordem de NMR e os fatores de forma de espalhamento concordam de maneira excelente com dados experimentais sob uma faixa de temperaturas. Além disso, a compatibilidade com o FF AMBER para biomoléculas, bem como a capacidade de simular bicamadas na fase de gel, foi demonstrada. No geral, o FF aqui apresentado fornece o equilíbrio importante entre as forças hidrofílicas e hidrofóbicas presentes em bicamadas lipídicas e, portanto, pode ser usado para estudos mais complexos de membranas biológicas realistas com inserções de proteínas.
Jämbeck et al. (Tue,) estudaram essa questão.