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O transportador de K+ de alta afinidade HAK5 do Arabidopsis (Arabidopsis thaliana) é essencial para a aquisição de K+ e o crescimento da planta em baixas concentrações de K+ micromolar. Apesar de sua relevância funcional na nutrição das plantas, informações sobre os domínios funcionais do HAK5 são escassas. Sua atividade é aumentada pela fosforilação via o complexo AtCIPK23/AtCBL1-9. Com base na estrutura tridimensional recentemente publicada do ortólogo bacteriano KimA do Bacillus subtilis, modelamos o AtHAK5 e, através de uma abordagem mutacional, identificamos os resíduos G67, Y70, G71, D72, D201 e E312 como essenciais para a função do transportador. De acordo com o modelo estrutural, os resíduos D72, D201 e E312 podem se ligar ao K+, enquanto os resíduos G67, Y70 e G71 podem moldar o filtro seletivo para K+, que se assemelha ao de canais do tipo K+shaker. Além disso, mostramos que a fosforilação do resíduo S35 pelo AtCIPK23 é necessária para alcançar a atividade máxima de transporte. Deleções seriais do C-terminal do AtHAK5 revelaram a presença de um domínio autoinibitório localizado entre os resíduos 571 e 633, juntamente com um domínio de ativação dependente do AtCIPK23 a jusante da posição 633. Presumivelmente, a autoinibição do AtHAK5 é combatida pela fosforilação de S35 pelo AtCIPK23. Nossos resultados fornecem um modelo molecular para o transporte de K+ e descrevem a regulação mediada por CIPK-CBL dos transportadores HAK das plantas.
Ródenas et al. (Mon,) estudaram esta questão.