Clonagem de DNA Complementar Codificando um Receptor Funcional de Interleucina-8 Humana

A interleucina-8 (IL-8) é uma citocina inflamatória que ativa a quimiotaxia de neutrófilos, degranulação e o estouro respiratório. Os neutrófilos expressam receptores para IL-8 que estão acoplados a proteínas de ligação de nucleotídeos de guanina (proteínas G); a ligação da IL-8 ao seu receptor induz a mobilização de reservas intracelulares de cálcio. Um clone de cDNA de neutrófilos HL-60, designado como p2, foi isolado e codifica um receptor de IL-8 humano. Quando p2 é expresso em oócitos de Xenopus laevis, os oócitos ligam IL-8 marcado com 125I de forma específica e respondem à IL-8 mobilizando reservas de cálcio com um EC50 de 20 nM. Este receptor de IL-8 tem 77% de identidade de aminoácidos com um segundo isótopo de receptor de neutrófilo humano que liga IL-8 com maior afinidade. Ele também apresenta 69% de identidade de aminoácidos com uma proteína relatada como um receptor de peptídeos N-formilados de neutrófilos de coelho, mas menos de 30% de identidade com todos os outros receptores conhecidos acoplados a proteínas G, inclusive o receptor humano de peptídeos N-formilados.