Imunoglobulina na Superfície Celular

As proteínas nas superfícies de linfócitos esplênicos vivos de camundongos BALB/c normais foram iodadas enzimaticamente. Essas células foram fracionadas em duas subpopulações: uma composta quase exclusivamente por linfócitos pequenos e a outra principalmente por linfócitos grandes e células plasmáticas. A imunoprecipitação específica de Ig de superfície radiomarcada obtida de lisados dessas populações celulares indicou que aproximadamente 2-3% da radioatividade acidoprecipitada da superfície celular é Ig. Além disso, 95% da radioatividade da cadeia H da Ig da fração de linfócitos pequenos e 90% da fração de linfócitos grandes-células plasmáticas foram caracterizadas como micro por precipitação com soro anti-micro, bem como pela determinação do peso molecular em géis de poliacrilamida em sulfato de sódio dodecil. A Ig foi recuperada da superfície celular na forma de um monômero de IgM. Experimentos de controle sugeriram que o monômero não resultou da despolimerização de IgM de 19S pelos métodos usados para radiomarcar e isolar a molécula. A marcação com (3)H-tirosina de IgM produzida por células de mieloma e a radioiodação de IgM em solução deram as mesmas razões de radioatividade de microL que a radioetiquetagem de IgM em células, indicando que os resíduos de tirosina das cadeias L e micro da IgM na superfície celular estão disponíveis para a lactoperoxidase durante a iodação. Isso é consistente com a hipótese de que a IgM na superfície celular está inteiramente do lado externo da membrana plasmática, presumivelmente ancorada a ela pelo seu fragmento Fc. Esses resultados, juntamente com relatórios anteriores de outros, sugerem que a IgM, em sua forma monomérica, é o principal receptor específico de antígeno nos linfócitos de camundongos normais.