Key points are not available for this paper at this time.
O regulador da condutância transmembranar da fibrose cística (CFTR), além de suas propriedades de canal de Cl(-), tem interações regulatórias com outros canais iônicos epiteliais, incluindo o canal de Na(+) epitelial (ENaC). Tanto a probabilidade de abertura quanto a expressão superficial dos canais de Cl(-) CFTR do tipo selvagem aumentam significativamente quando o CFTR é coexpresso em oócitos de Xenopus com alpha-beta-gamma-ENaC, e, inversamente, a atividade do ENaC é inibida após a ativação do CFTR do tipo selvagem. Usando o sistema de expressão de oócitos de Xenopus, observou-se uma falta de interações regulatórias funcionais entre DeltaF508-CFTR e ENaC após a ativação do DeltaF508-CFTR por forskolina e isobutilmetilxantina (IBMX). As correntes de célula inteira em oócitos expressando apenas ENaC diminuíram em resposta à genisteína, mas aumentaram em resposta a uma combinação de forskolina e IBMX seguida de genisteína. Em contraste, as correntes de ENaC em oócitos co-expressando ENaC e DeltaF508-CFTR permaneceram estáveis após estimulação com forskolina/IBMX/genisteína. Além disso, a co-expressão de DeltaF508-CFTR com ENaC melhorou a ativação mediada por forskolina/IBMX/genisteína do DeltaF508-CFTR. Nossos dados sugerem que a genisteína restaura as interações regulatórias entre DeltaF508-CFTR e ENaC e que combinações de agentes de reparo proteico, como 4-fenilbutirato e genisteína, podem ser necessárias para restaurar a função do DeltaF508-CFTR in vivo.
Suaud et al. (Sex,) estudaram essa questão.