Análise de Proteínas e Proteomas por Espectrometria de Massas

Uma década após a descoberta do electrospray e da ionização por desorção a laser assistida por matriz (MALDI), métodos que finalmente permitiram a ionização suave de grandes biomoléculas, a espectrometria de massas tornou-se uma ferramenta poderosa na análise de proteínas e a tecnologia chave no emergente campo da proteômica. O sucesso da espectrometria de massas é impulsionado tanto por designs inovadores de instrumentação, especialmente aqueles que operam com os princípios de tempo de voo ou armadilhamento de íons, quanto por estratégias bioquímicas em larga escala, que utilizam a espectrometria de massas para detectar as proteínas isoladas. Qualquer proteína humana pode agora ser identificada diretamente a partir de bancos de dados genômicos com base em dados mínimos derivados da espectrometria de massas. Como já aconteceu na genômica, o aumento da automação do manuseio de amostras, análise e interpretação de resultados gerará uma avalanche de dados proteômicos qualitativos e quantitativos. Interações proteína-proteína podem ser analisadas diretamente pela precipitação de um isca marcada seguida pela identificação espectrométrica de seus parceiros de ligação. Por essas e estratégias semelhantes, complexos proteicos inteiros, vias de sinalização e organelas inteiras estão sendo caracterizados. Modificações pós-traducionais continuam difíceis de analisar, mas estão começando a ceder a estratégias genéricas.