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Investigamos o efeito da restrição da isomerização cis-trans da prolina na estabilidade da hélice tríplica de colágeno. Os resíduos de Pro nas posições Xaa e Yaa de um triplo (Xaa-Yaa-Gly) foram substituídos por um isómero de alceno Pro-trans-Pro no peptídeo hospedeiro-convidado, H-(Pro-Pro-Gly)(10)-OH. O peptídeo resultante com isómero de alceno teve um valor de T(m) 53,6 graus C mais baixo do que o do peptídeo controle. O peptídeo isómero de alceno Pro-trans-Pro teve um valor de T(m) 3,9 graus C mais alto do que o do peptídeo isómero de alceno Pro-trans-Gly anteriormente relatado que não envolveu a isomerização cis-trans da prolina (Jenkins, C. L.; Vasbinder, M. M.; Miller, S. J.; Raines, R. T. Org. Lett. 2005, 7, 2619-22). Assim, a isomerização sozinha da amida de prolina cis-trans tem contribuição limitada para a estabilidade geral da hélice tríplica de colágeno. Como o colágeno tem um alto teor de resíduos de aminoácidos imino, os efeitos cumulativos da isomerização cis-trans podem ser bastante significativos. O peptídeo contendo o isómero Pro-trans-Pro era significativamente menos estável do que o peptídeo isómero de alceno Gly-trans-Pro anteriormente relatado, que manteve a ligação de hidrogênio intercadeia da espinha dorsal (Dai, N.; Wang, X. J.; Etzkorn, F. A. J. Am. Chem. Soc. 2008, 130, 5396-5397), o que confirma que a ligação de hidrogênio direta entre as cadeias da espinha dorsal é uma força importante para a estabilização da hélice tríplica de colágeno.
Dai et al. (Qua,) estudaram esta questão.