O ativador dependente de éster de fóbio da quinase das proteínas ativadas por mitógeno p42mapk é uma quinase com especificidade para os sítios regulatórios de treonina e tirosina.

As quinases de proteínas ativadas por mitógeno (quinases MAP) são ativadas por fosforilações duplas de tirosina e treonina em resposta a vários estímulos, incluindo ésteres de fóbio. Para definir o mecanismo de ativação, foram utilizadas quinase MAP recombinante do tipo selvagem de 42 kDa (p42mapk) e um mutante com defeito em quinase de p42mapk (K52R) para avaliar tanto a atividade ativadora da p42mapk quanto a atividade quinase em relação ao K52R em células de timoma de camundongo EL4.I12 estimuladas. O dibutirato de fóbio 12,13 (10 min, 650 nM) estimulou um único pico de ativador da quinase MAP que foi coelutado do Mono Q a pH 7,5 e 8,9 com a atividade quinase K52R. Ambas as atividades foram inativadas pela fosfatase 2A específica de serina/treonina, mas não pela fosfatase específica de tirosina CD45. A fosforilação de K52R ocorreu especificamente em Thr-183 e Tyr-185, como determinado pelo mapeamento de fosfopeptídeos tripticos em comparação com fosfopeptídeos marcadores sintéticos. Esses achados indicam que a quinase MAP estimulada por éster de fóbio pode ativar a p42mapk por meio de fosforilações de treonina e tirosina, e que, portanto, a p42mapk não requer uma reação de autofosforilação.