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As pentraxinas são uma antiga família de proteínas com uma arquitetura única que remonta à evolução do caranguejo-ferradura. Em humanos, os dois membros dessa família são a proteína C-reativa e a amiloide P sérica. As pentraxinas são definidas pela homologia de sequência, sua estrutura pentamérica e sua ligação dependente de cálcio a seus ligantes. As pentraxinas funcionam como moléculas solúveis de reconhecimento de padrão, e um dos primeiros e mais importantes papéis dessas proteínas é a defesa do hospedeiro, principalmente contra bactérias patogênicas. Elas atuam como opsoninas para patógenos por meio da ativação da via do complemento e pela ligação a receptores Fc gama. As pentraxinas também reconhecem fosfolipídios de membrana e componentes nucleares expostos ou liberados por células danificadas. A CRP tem uma interação específica com ribonucleoproteínas nucleares pequenas, enquanto a SAP é uma importante molécula de reconhecimento para o DNA, dois autoantígenos nucleares. Estudos em modelos de doenças autoimunes e inflamatórias sugerem que as pentraxinas interagem com receptores Fc de macrófagos para regular a resposta inflamatória. Como a CRP é um forte reagente da fase aguda, é amplamente utilizada como um marcador de inflamação e infecção.
Terry W. Du Clos (Sáb,) estudou essa questão.