Estudos sobre a atividade clorinante da mieloperoxidase.

Duas métodos foram utilizados para demonstrar a peroxidação do íon cloreto para uma espécie livre (HOCl ou Cl2) pela mieloperoxidase. A peroxidase causou a volatilização de radioatividade de soluções contendo peróxido de hidrogênio e 36ClNaCl, e catalisou a formação de HOCl quando soluções contendo esses componentes foram passadas por um filtro Millipore ao qual a peroxidase foi adsorvida. Neste sistema de fluxo, 90 µg de mieloperoxidase canina gerou 80 µM de HOCl na presença de 200 µM de H2O2 a uma taxa correspondente a uma rotatividade de 100 min-1. Sob essas condições, o o-tolidina, cuja oxidação pode ser acoplada à peroxidação de Cl- em solução livre, não acelerou a rotatividade. Em contraste com cloroperoxidase e peroxidase de rábano, a mieloperoxidase não utiliza clorito para reações de cloração. Este oxidante inativa a enzima. Em pH baixo, o íon cloreto suprime a oxidação da mieloperoxidase (para o composto II estável) tanto pelo peróxido de hidrogênio quanto pelo hipoclorito. A cloração de aceitação não é, portanto, uma reação controladora de taxa no mecanismo da mieloperoxidase, e o potencial do casal peroxidase funcional é maior do que o casal HOCl/Cl- em condições clorinantes. A etapa formadora de produto pode ser um reverso da formação do composto I à custa de HOCl, em vez da cloração de Cl- por um intermediário clorante semelhante à cloroperoxidase.