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A albumina cationizada (pI maior que 8), ao contrário da albumina nativa (pI aproximadamente 4), entra rapidamente no líquido cefalorraquidiano (LCR) a partir do sangue. Isso sugere que pode haver um mecanismo específico de captação para a albumina cationizada na parede dos capilares cerebrais, ou seja, na barreira hematoencefálica. Capilares cerebrais bovinos isolados rapidamente se ligaram à albumina cationizada 3Halbumina, e aproximadamente 70% da radioatividade ligada foi resistente a lavagem com ácido leve, o que se assume representar o peptídeo internalizado. A ligação foi saturável e um gráfico de Scatchard deu uma capacidade máxima de ligação (Ro) = 5.5 +/- 0.7 microgramas/mgp (79 +/- 10 pmol/mgp), e uma constante de meia saturação (KD) = 55 +/- 8 microgramas/ml (0.8 +/- 0.1 microM). A ligação da albumina cationizada 3Halbumina (pI = 8.5-9) foi inibida por protamina, sulfato de protamina e polilisina (peso molecular = 70.000), com um Ki de aproximadamente 3 microgramas/ml para as três proteínas. O uso de albumina cationizada na entrega dirigida de peptídeos através da barreira hematoencefálica foi examinado acoplado a 3Hbeta-endorfinas à albumina cationizada não marcada (pI = 8.5-9) utilizando o reagente bifuncional, N-succinimidil 3-(2-piridilditéio)proprionato. O peptídeo quimérico 3Hbeta-endorfina-albumina cationizada foi rapidamente ligado e endocitado por capilares cerebrais bovinos isolados, e isso foi inibido pela albumina cationizada não marcada, mas não pela beta-endorfina não conjugada ou albumina bovina nativa. A albumina cationizada fornece uma nova ferramenta para estudar a endocitose mediada por absorção nos capilares cerebrais e pode também fornecer um veículo para entrega dirigida de medicamentos através da barreira hematoencefálica.
Kumagai et al. (Sun,) estudaram esta questão.