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A proteína coativadora/adaptadora Gcn5 é uma acetiltransferase de histonas conservada, que atua como a subunidade catalítica em múltiplos complexos reguladores transcricionais de levedura. A capacidade do Gcn5 de acetilar histonas nucleossomais é significativamente reduzida em relação à sua atividade sobre histonas livres, onde modifica predominantemente a histona H3 na lisina 14. No entanto, a associação do Gcn5 em complexos multisubunidade potencializa sua atividade de acetiltransferase de histonas nucleossomais. Aqui, mostramos que a associação do Gcn5 com outras proteínas em dois complexos nativos de levedura, Ada e SAGA (Spt-Ada-Gcn5-acetiltransferase), confere diretamente ao Gcn5 a capacidade de acetilar um conjunto expandido de lisinas na H3. Além disso, Ada e SAGA apresentam padrões de acetilação sobrepostos, mas distintos, sugerindo que a associação de subunidades específicas determina a especificidade do sítio.
Grant et al. (Mon,) estudaram essa questão.