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Usando uma linhagem celular renal de rato infectada com um vírus do sarcoma de Rous sensível à temperatura, mostramos que, em temperaturas permissivas onde as células estão transformadas, a concanavalina A induz um agrupamento de seus receptores de membrana celular em manchas, e a proteína de miosina semelhante à do músculo liso intracelular está em um estado desordenado. Em contraste, com células infectadas cultivadas em temperaturas não permissivas, a adição de concanavalina A não altera a distribuição uniforme de seus receptores, e a proteína de miosina semelhante à do músculo liso está disposta em uma estrutura filamentosa ordenada. Esses resultados são consistentes com a hipótese de que a proteína de miosina é parte de um complexo intracelular de agregação-desagregação. Na célula normal, ela está em seu estado agregado e inibe a mobilidade lateral dos receptores de concanavalina A na membrana; na célula transformada, o complexo está relativamente desagregado e permite que os receptores de concanavalina A sejam móveis. A adição de inibidores da síntese proteica a células infectadas cultivadas na temperatura permissiva faz a célula mudar do fenótipo transformado para o normal. A remoção dos inibidores reversíveis faz com que as células regridam ao fenótipo transformado. Esses resultados mostram que (i) a síntese de proteínas, presumivelmente de um produto instável do gene transformador do vírus sensível à temperatura, é necessária para manter o estado transformado nessas células infectadas na temperatura permissiva; e (ii) a síntese de proteínas não é necessária para que o complexo intracelular contendo miosina regresse de seu estado transformado desordenado para seu estado normal ordenado. Isso sugere que o produto do gene transformador causa direta ou indiretamente a desagregação do complexo contendo miosina no processo de transformação.
Ash et al. (Sex,) estudaram essa questão.
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