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Embora a cristalografia de raios x seja o método mais amplamente utilizado para a determinação da estrutura macromolecular, ela não fornece informações dinâmicas, e truques experimentais ou experimentos complementares devem ser usados para superar a natureza inerentemente estática das estruturas cristalográficas. Aqui, utilizamos danos específicos de raios x durante experimentos cristalográficos controlados por temperatura em uma fonte de síncrotron de terceira geração para induzir e monitorar (Shoot-and-Trap) mudanças estruturais supostamente envolvidas em uma reação enzimática. Em particular, um análogo de substrato não hidrolisável da acetilcolinesterase, o "interruptor" nas sinapses colinérgicas, foi radiocortado dentro do sítio ativo enzimático enterrado. A subsequente remoção do produto, observada a 150 K, mas não a 100 K, indicou a saída do sítio ativo possivelmente através de uma "porta dos fundos." A estratégia simples descrita aqui é, em princípio, aplicável a qualquer enzima cuja estrutura em complexo com um análogo de substrato esteja disponível e, portanto, pode servir como um procedimento padrão em estudos de cristalografia cinética.
Colletier et al. (Qui,) estudaram esta questão.