Diméricos de GPCR se separam

Os receptores acoplados à proteína G (GPCRs), também conhecidos como receptores de sete transmembranas (7TMRs), transmitem vários sinais sensoriais e não sensoriais. Agora está amplamente aceito que esses receptores se associam entre si como diméricos homoméricos ou heteroméricos ou como oligômeros de ordem superior. Essa percepção levanta várias questões sobre a estrutura quaternária dos GPCRs e a função dos oligômeros de GPCR: Como a ligação do ligante em um protômero afeta um protômero associado? Qual é a unidade funcional que ativa as moléculas de sinalização a jusante? Quais partes do receptor formam as interfaces entre os protômeros? Onde ao longo do caminho da síntese à degradação os oligômeros se formam? Eles se dissociam alguma vez? Até recentemente, essa última questão atraiu pouca atenção, e os diméricos e oligômeros de GPCRs geralmente foram considerados estruturas estáveis. No entanto, estudos biofísicos agora começaram a abordar essa questão, e a resposta que está surgindo exigirá uma reavaliação do modelo de dimerização estável.