Transdução de sinal pelos domínios citoplasmáticos de Fc epsilon RI-gamma e TCR-zeta em células de leucemia basofílica de rato.

A subunidade gama do receptor de IgE de alta afinidade, Fc epsilon RI, é um membro de uma família de proteínas que formam dimers ligados por dissulfeto. Esta família também inclui as cadeias zeta e eta do receptor de células T. O engajamento do Fc epsilon RI ativa quinases de tirosina relacionadas a src em basófilos e mastócitos. No entanto, o papel das subunidades individuais do Fc epsilon RI nessa ativação ainda não é conhecido. Em um esforço para determinar a função do Fc epsilon RI-gamma, usamos proteínas quiméricas contendo os domínios extracelulares e transmembrana da cadeia alfa do receptor de interleucina 2 humano (Tac) e os domínios citoplasmáticos do TCR-zeta ou do Fc epsilon RI-gamma. Mostramos que, enquanto a cross-linking das quimeras Tac na linhagem celular de leucemia basofílica de rato RBL-2H3 resultou na fosforilação de tirosina de um subconjunto de proteínas e em uma parte da desgranulação normalmente observada após a estimulação mediada por Fc epsilon RI, nenhuma ativação detectável de p56lyn ou pp60c-src foi observada. Em contraste, uma aparente desativação transitória dessas duas quinases foi observada após a cross-linking da quimera Tac. Essas observações sugerem que o Fc epsilon RI-gamma é responsável por alguns, mas não por todos, os sinais que ocorrem após o engajamento de seu receptor, e que outras subunidades do receptor também podem desempenhar papéis importantes nesse processo de sinalização.