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Uma proteína de 49 resíduos, echistatina, que inibe a agregação plaquetária, foi purificada do veneno da víbora de escamas serradas Echis carinatus. O procedimento de purificação incluiu filtração em gel no Sephadex G-50, cromatografia de troca catiônica no Mono S e cromatografia líquida de fase reversa de alta pressão C18. A proteína purificada foi homogênea conforme julgado por eletroforese em gel de poliacrilamida, focagem isoelétrica, cromatografia líquida de fase reversa de alta pressão e análise de sequências NH2-terminais. Echistatina é um polipeptídeo de cadeia única com um peso molecular de 5400 e um ponto isoelétrico nativo de 8,3. O aminoácido mais abundante, cisteína, representa 8 dos 49 resíduos da proteína. Um segmento de 10 resíduos de echistatina mostra 90% de identidade com uma porção da sequência de trigramin, um inibidor de agregação plaquetária da víbora verde Trimeresurus gramineus (Huang, T.-F., Holt, J. C., Lukasiewicz, H. e Niewiarowski, S. (1987) J. Biol. Chem. 262, 16157-16163). Echistatina contém a sequência arginina-glicina-ácido aspártico, que é comum a proteínas que se ligam ao complexo glicoproteína IIb/IIIa. Também contém a sequência prolina-arginina-asparagina-prolina, que é encontrada na cadeia A alfa do fibrinogênio humano na posição 267-270. A proteína purificada inibe a agregação plaquetária dependente de fibrinogênio iniciada por ADP com um IC50 de 3 x 10(-8) M e também previne a agregação iniciada por trombina, epinefrina, colágeno ou fator ativador de plaquetas. A redução da echistatina aboliu sua atividade inibitória.
Gan et al. (Qui,) estudaram essa questão.