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A via da quinase ativada por mitógenos (MAPK) é a via de sinalização canônica para muitas quinases de tirosina dos receptores, como o Receptor do Fator de Crescimento Epidérmico. A jusante dos receptores, essa via envolve a ativação de uma cascata de quinases que culmina em uma resposta transcricional e afeta processos, como migração e adesão celular. Além disso, a força e a duração do sinal a montante também influenciam o modo da resposta celular que é ativada. Assim, os mesmos componentes podem, em princípio, coordenar respostas opostas, como proliferação e diferenciação. Nos últimos anos, tornou-se evidente que a sinalização da MAPK é regulada e ajustada por proteínas que podem se ligar a várias proteínas de sinalização da MAPK simultaneamente e, assim, afetar sua função. Essas chamadas proteínas de escaffold da MAPK são, portanto, coordenadores importantes da resposta de sinalização nas células. Nesta revisão, resumimos os recentes avanços na pesquisa sobre escaffolders da via MAPK/quinas de sinal extracelular reguladas (ERK). Não apenas revisaremos os membros bem conhecidos da família, como o supressor de quinase de Ras (KSR), mas também colocaremos um foco especial na função dos escaffolders recentemente identificados ou menos estudados, como o substrato 2 do receptor do fator de crescimento de fibroblastos, flotilina-1 e organizador da quinase ativada por mitógenos 1.
Meister et al. (Fri,) estudaram essa questão.