A glicoproteína G dos vírus sinciciais respiratórios humanos dos subgrupos A e B: extensa divergência de sequência entre proteínas antigenicamente relacionadas.

Dois principais subgrupos antigenéticos (designados A e B) foram descritos para o vírus sincicial respiratório humano (VSR). Anteriormente, com base em padrões de reatividade com anticorpos monoclonais, a maior variação entre subgrupos foi mostrada ocorrer na proteína G, a glicoproteína de anexo putativa. Para delinear a base molecular dessa variação, determinamos as sequências de nucleotídeos e os aminoácidos deduzidos dos mRNAs da G e das proteínas representando um vírus do subgrupo A (cepa Long) e um vírus do subgrupo B (cepa 18537). Essas sequências foram comparadas à sequência de mRNA G disponível para outro vírus do subgrupo A (cepa A2). A proteína G Long compartilhou 94% de identidade de aminoácidos com a proteína G A2. Em contraste, a proteína G 18537 compartilhou apenas 53% de identidade de aminoácidos com a sequência A2; curiosamente, a maior parte da divergência de sequência ocorreu no domínio extracelular proposto da proteína G. Essa extensa divergência para a proteína G foi significativamente maior do que a observada para outras proteínas do VSR. Apesar dessa considerável diversificação, os domínios extracelulares propostos das proteínas G continham uma única região de sequência altamente conservada e estrutura secundária que pode representar um domínio estrutural ou funcional conservado, talvez envolvido na ligação a receptores celulares. Além disso, essa região conservada pode fazer parte de um epítopo que é compartilhado entre as duas proteínas G dos subgrupos e pode contribuir significativamente para o fato de que, apesar da extensa divergência na sequência geral de aminoácidos, as proteínas G do VSR mantêm uma relação antigênica significativa.