O momento hidrofóbico detecta periodicidade na hidrofobicidade de proteínas.

As periodicidades no caráter polar/apolar da sequência de aminoácidos de uma proteína podem ser examinadas atribuindo-se a cada resíduo uma hidrofobicidade numérica e buscando periodicidade na função unidimensional resultante. A força de cada componente periódico é a quantidade que tem sido chamada de momento hidrofóbico. Quando proteínas de estrutura tridimensional conhecida são examinadas, verifica-se que sequências que formam hélices alfa tendem a ter, em média, uma forte periodicidade na hidrofobicidade de 3,6 resíduos, o período da hélice alfa. Da mesma forma, muitas sequências que formam fitas de folhas beta tendem a ter uma periodicidade em sua hidrofobicidade de cerca de 2,3 resíduos, o período típico da estrutura beta. Além disso, as poucas sequências conhecidas que formam hélices 3(10) exibem uma periodicidade de cerca de 2,5 resíduos, não muito distante do período 3 para uma hélice 3(10) ideal. Isso significa que muitas sequências proteicas tendem a formar a estrutura periódica que maximiza sua anfifilicidade. Esta observação sugere que a periodicidade da hidrofobicidade da estrutura primária da proteína é um fator na formação de estruturas secundárias. Além disso, a observação de que muitas sequências proteicas tendem a formar segmentos de máxima anfifilicidade sugere que segmentos de estrutura secundária se dobram em uma superfície hidrofóbica, provavelmente formada a partir de outras partes da proteína em dobras.