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A alfa-Lactalbumina foi isolada do leite de M. eugenii e sua concentração em amostras de leite coletadas em vários momentos durante a lactação (0-40 semanas pós-parto) foi determinada por imunodifusão radial simples utilizando antisoro de coelho para a proteína purificada. A concentração de alfa-lactalbumina permaneceu quase constante ao longo da lactação, embora a concentração de lactose total (lactose livre mais lactose contida em oligosacarídeos) caiu a zero após 34 semanas pós-parto. Essa queda na lactose foi acompanhada por um aumento nas concentrações de galactose livre e glicose, e aumentos marcantes nas atividades de hidrolase UDP-galactose, pirofosfatase de nucleotídeos, fosfatase alcalina e beta-galactosidase ácida. Sugere-se que a hidrólise in vitro de UDP-galactose foi devido à pirofosfatase de nucleotídeos e que esta enzima pode também desempenhar um papel in vivo no final da lactação, tornando o UDP-galactose indisponível para a síntese de lactose. Alternativamente, a lactose e os oligosacarídeos que contêm lactose poderiam ser degradados pela beta-galactosidase ácida durante ou após a secreção.
Messer et al. (Sun,) estudaram essa questão.