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Resumo As propriedades físicas de uma preparação homogênea de quinase dependente de adenosina 3':5'-monofosfato cíclico (AMP cíclico) e suas subunidades foram estudadas usando filtração em gel, sedimentação em gradiente de densidade de sacarose e ultracentrifugação analítica. Os pesos moleculares do holoenzima e seus componentes que se ligam ao AMP cíclico e a fosfotransferase (catalítica) foram de 174.000, 98.000 e 38.000, respectivamente. Os índices de fricção e axial foram 1,6 e 12 tanto para o holoenzima quanto para a proteína que se liga ao AMP cíclico e 1,1 e 3 para o componente catalítico. Concluímos que a enzima nativa é composta por duas unidades catalíticas e uma proteína que se liga ao AMP cíclico contendo duas cadeias polipeptídicas de tamanho igual.
Erlichman et al. (qui,) estudaram esta questão.