Células precursoras linfoides aderem a dois locais diferentes na fibronectina.

Várias linhagens de células precursoras linfoides, bloqueadas em estágios específicos de diferenciação, aderem especificamente à fibronectina in vitro. Enquanto a linhagem celular Ba F3, que possui genes de cadeias pesadas e leves de imunoglobulina na configuração do linfócito germinativo, interage com o domínio de ligação celular contendo arg-gly-asp da fibronectina, a linhagem comprometida B PD 31, que está passando por rearranjo de genes de cadeias leves de imunoglobulina, não o faz. Assim, a Ba F3, mas não o receptor de fibronectina da superfície presumida PD 31, liga-se a uma matriz de afinidade contendo o domínio de 115 kD da fibronectina. Células PD 31 reconhecem um domínio diferente da molécula de fibronectina, que está contido dentro do segmento terminal carboxila possuindo um local de ligação de alta afinidade para heparina. Um anticorpo policlonal levantado contra o receptor de fibronectina de células eritroleucêmicas de camundongo inibe a adesão dessas linhagens linfoides à fibronectina. Ele precipita duas espécies principais de 140 e 70 kD das células Ba F3 marcadas com rádio-iodo na superfície e espécies de 140 e 120 kD das células PD 31. Propomos que os dois tipos de células expressam diferentes receptores de fibronectina que mediam a adesão ao substrato, e sugerimos que receptor(es) com especificidade diferente possam ser expressos durante a maturação das células B. Como mostramos que essas propriedades de adesão são compartilhadas por precursores linfoides normais da medula óssea, inferimos que esses receptores podem desempenhar um papel na linfopoiese normal.