Mecanismo de ação da proteína C ativa humana, uma enzima anticoagulante dependente da trombina

A proteína C humana foi purificada e o mecanismo de ação da proteína C ativada como anticoagulante no plasma foi estudado. A proteína C foi purificada do concentrado comercial de fator IX através de cromatografia DEAE-Sephadex e dextrano sulfato-Sepharose, além de eletroforese em gel de poliacrilamida preparativa. A proteína C purificada apresentou-se homogênea a 62.000 do peso molar em géis de poliacrilamida SDS não reduzidos e, após redução, a proteína C gerou duas cadeias polipeptídicas de 40.000 e 22.000 do peso molar.