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A lente ocular celular transparente da água-viva (Tripedalia cystophora) contém três proteínas principais chamadas J1-, J2- e J3-cristalinas. Aqui, isolamos cDNAs que codificam três polipeptídeos J1-cristalina novéis de 37 kDa (J1A, J1B e J1C) que compartilham 84-98% de identidade na sequência de aminoácidos entre si. Cada polipeptídeo é codificado em um gene separado que não possui intrões. Em contraste com a impressionante similaridade das regiões codificantes, as sequências não traduzidas 5'- e 3'- dos três mRNAs J1-cristalina são completamente diferentes, consistente com uma duplicação antiga de seus genes. Experimentos de termostabilidade mostraram que as J1-cristalinas permanecem solúveis a 50 graus C, mas precipitam a 60 graus C, sugerindo que essas principais proteínas da lente não são proteínas de choque térmico nem anormalmente resistentes ao calor, como muitas cristalinas de vertebrados. Embora os mRNAs J1 pareçam poliadenilados, nenhum sinal típico de poliadenilação foi detectado nos cDNAs. Surpreendentemente, as únicas similaridades óbvias entre as regiões flanqueadoras 5' dos três genes J1-cristalina são caixas TATA putativas e várias sequências CAAT, consistente com menos restrições evolutivas sobre as sequências regulatórias do que sobre as sequências codificantes desses genes cristalina.
Piatigorsky et al. (Tue,) estudaram esta questão.