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MinD é uma ATPase amplamente conservada que demonstrou desempenhar um papel fundamental na seleção do local de divisão em eubactérias e cloroplastos. É um membro da grande superfamília ParA de ATPases, caracterizada por um motivo de ligação de ATP do tipo Walker desviante. MinD se localiza na face citoplasmática da membrana interna em Escherichia coli, e sua associação com a membrana interna é um pré-requisito para o recrutamento da membrana do inibidor de septação MinC. No entanto, o mecanismo pelo qual MinD se associa à membrana revelou-se enigmático; parece carecer de um domínio transmembranar e a sequência de aminoácidos está isenta de trechos hidrofóbicos que poderiam predispor a proteína à interação com lipídios. Neste estudo, mostramos que a extremidade C-terminal de MinD contém um motivo de sequência altamente conservada de 8 a 12 resíduos que é essencial para a localização da proteína na membrana. Fornecemos evidências de que esse motivo forma uma hélice anfipática que provavelmente media uma interação direta entre MinD e os fosfolipídios da membrana. Um modelo é proposto, onde o motivo de direcionamento da membrana mediará os ciclos rápidos de anexação-liberacão-nova anexação da membrana que se presume ocorrer durante a oscilação de polo a polo de MinD em E. coli.
Szeto et al. (Qui,) estudaram esta questão.