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A presença de fibrinogênio humano em suspensões de plaquetas humanas lavadas é um requisito para a agregação plaquetária induzida por ADP. A digestão do fibrinogênio com plasmina destrói essa função da proteína. A fração de alta solubilidade do fibrinogênio Kabi, fragmento X (estágio 1) e fragmento X (estágio 2), é respectivamente, duas, oito e dez vezes menos potente na promoção da agregação plaquetária induzida por ADP, em comparação com o fibrinogênio intacto. Os fragmentos Y e D e a mistura de cadeias reduzidas e carboximetiladas do fibrinogênio humano não sustentam a agregação plaquetária induzida por ADP. A eletroforese em gel de poliacrilamida com SDS do fibrinogênio não reduzido e reduzido e seus derivados indica que a molécula de fibrinogênio intacta é essencial para a agregação plaquetária induzida por ADP. Sugere-se que a parte carboxiterminal da cadeia Aalpha e possivelmente também a parte amino-terminal da cadeia Bbeta são necessárias para a função promotora da agregação plaquetária do fibrinogênio.
Niewiarowski et al. (Sex,) estudaram essa questão.
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