L-29, uma lectina endógena, se liga a ligantes glicoconjugados com cooperatividade positiva

As lectinas solúveis de mamíferos que se ligam à lactose L-14-I e L-29 são secretadas e se ligam a oligossacarídeos na laminina, uma grande glicoproteína da matriz extracelular contendo cadeias de polilactosamina. Devido ao potencial significado funcional dessas interações lectina-laminina, comparamos aspectos quantitativos da ligação de L-14-I e L-29 à laminina imobilizada usando lectinas recombinantes rotuladas com 125I. Reportamos que a ligação dependente da concentração de L-29 exibe cooperatividade positiva, enquanto a ligação de L-14-I não. A ligação cooperativa de L-29 também pode ocorrer em substratos glicoconjugados diferentes da laminina e não depende da formação de ligações de cistina ou agregação em solução. L-29 contém sequências repetitivas dentro do domínio N-terminal que não estão presentes em L-14-I. Este domínio não é necessário para a atividade de ligação, mas é necessário para a cooperatividade positiva. Embora o mecanismo preciso da interação de L-29 com a laminina ainda precise ser determinado, aparentemente resulta na montagem de um agregado de lectina na superfície do substrato, o que pode ter consequências funcionais importantes.