Solução de uma Estrutura de Cristal de Proteína com um Modelo Obtido a Partir de Restrições de Distância Interprotônica de RMN

Cálculos de modelo foram realizados para testar a possibilidade de resolver estruturas cristalinas de proteínas por técnicas de busca de Patterson com estruturas tridimensionais obtidas a partir de restrições de distância interprotônica de ressonância magnética nuclear (RMN). Estruturas para crambina obtidas a partir de dados simulados de RMN foram usadas como sistema de teste; as desvios médios quadráticos das estruturas de RMN em relação à estrutura de raio X foram de 1,5 a 2,2 Å para átomos da espinha dorsal e de 2,0 a 2,8 Å para átomos de cadeia lateral. Buscas de Patterson foram feitas para determinar a orientação e a posição das estruturas de RMN na célula unitária. A solução correta foi obtida comparando os resultados da função de rotação de várias das estruturas de RMN e a estrutura média derivada delas. Técnicas de refinamento convencionais reduziram o fator R de 0,43 em resolução de 4 Å para 0,27 em resolução de 2 Å sem inclusão de moléculas de água. A estrutura parcialmente refinada tem desvios médios quadráticos de átomos da espinha dorsal e da cadeia lateral em relação à estrutura de raio X de 0,5 e 1,3 Å, respectivamente.