O fator de crescimento de fibroblastos básico, uma proteína desprovida de sequência de sinal secretório, é liberado por células via uma via independente do complexo endoplasmático retículo-Golgi.

O fator de crescimento de fibroblastos básico (bFGF) modula funções de uma variedade de tipos celulares. Enquanto o bFGF é conhecido por agir extracelularmente, a proteína não possui um peptídeo sinal transitório. Nenhum mecanismo definido para a secreção de bFGF foi caracterizado, além da liberação de células mortas ou lesionadas. Para estudar esse problema, concebemos um sistema experimental para examinar a migração mediada por bFGF de células isoladas. Nessas condições, células individuais não são afetadas pelo bFGF derivado de outras células. Por esse método, já demonstramos anteriormente que o bFGF liberado por células NIH 3T3 transfectadas com cDNA de bFGF modula a migração de forma autócrina. Agora examinamos os efeitos na motilidade celular de drogas ou tratamentos conhecidos por afetar várias vias de secreção de proteínas. Drogas que bloqueiam a secreção via o complexo endoplasmático retículo-Golgi ou via proteínas de resistência a múltiplas drogas não inibiram a motilidade celular. A migração foi aumentada pelo ionóforo de cálcio A23187, que estimula a exocitose, e foi inibida por metilamina, condições sem soro e baixa temperatura (18 graus C), que bloqueiam a endo- e exocitose. A reversão desses efeitos pela adição concomitante de IgG anti-bFGF purificada por afinidade ou bFGF recombinante mostraram que as alterações na migração celular foram mediadas por mudanças na externalização de bFGF. Assim, o bFGF pode ser liberado via um mecanismo de exocitose independente da via ER-Golgi.