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Usando um ensaio imunoenzimático ligado a enzimas, demonstramos que o fibrinogênio humano purificado forma um complexo com a trombospondina plaquetária adsorvida. A formação do complexo fibrinogênio-trombospondina foi específica, saturável e parcialmente inibida por mannosamina, glucosamina e arginina. Esses mesmos inibidores mostraram anteriormente bloquear a atividade de lectina de plaquetas induzida por trombina e a atividade de lectina de trombospondina plaquetária. A trombospondina adsorvida também formou um complexo com fibronectina, embora a extensão da formação do complexo fosse significativamente menor do que a extensão da formação do complexo fibrinogênio-trombospondina. As glicoproteínas de membrana plaquetária IIb e IIIa, que já foram mostradas para se ligar ao fibrinogênio, não inibiram a formação do complexo fibrinogênio-trombospondina. O presente estudo apoia a hipótese de que a interação do fibrinogênio com a trombospondina na superfície da plaqueta ativada pode ser um passo importante no processo de agregação plaquetária.
Leung et al. (Qua,) estudaram essa questão.
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