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Três cDNAs para o receptor do fator de colônia de granulócitos humano (G-CSF) foram isolados das bibliotecas de cDNA de células de leucemia U937 humanas e da placenta, usando um cDNA do receptor de G-CSF murino como a sonda. O receptor de G-CSF humano, contendo 813 aminoácidos, tinha uma marcada homologia (62,5%) com seu homólogo murino e consistia em domínios extracellular, transmembrana e citoplasmático. O motivo WSXWS encontrado em membros da nova família de receptores de fatores de crescimento também estava presente no domínio extracelular do receptor de G-CSF humano. A expressão do cDNA clonado em células COS de macaco resultou em uma proteína que poderia se ligar especificamente ao G-CSF com alta afinidade (Kd, 550 pM). Duas outras classes do receptor de G-CSF humano também foram identificadas, uma das quais tinha uma deleção do domínio transmembrana e parecia codificar um receptor secretado, solúvel. A terceira classe do receptor de G-CSF continha uma inserção de 27 aminoácidos no domínio citoplasmático e foi altamente expressa na placenta.
Fukunaga et al. (Qui,) estudaram essa questão.