Propriedades da Proteína Subunidade dos Microtúbulos do Par Central e dos Dupletos Externos dos Flagelos de Ouriços-do-mar

A proteína subunidade foi isolada dos microtúbulos do par central e dos dupletos externos das caudas de esperma de ouriços-do-mar. Ambas as proteínas têm uma constante de sedimentação de 6S e um peso molecular de 120.000. Ambas são convertidas em uma espécie de peso molecular de 60.000 por desnaturação em 6 M de cloridrato de guanidina e redução com mercaptoetanol. As proteínas reduzidas-alquiladas têm o mesmo R(f) na eletroforese em disco, e a mesma composição de aminoácidos, que é muito similar à da actina muscular. A proteína do par central tem um sítio de ligação para colchicina por 120.000 g. Ambas as proteínas parecem ter um sítio de ligação de nucleotídeo de guanina, mas a capacidade de ligar GTP em solução foi demonstrada apenas para a proteína do par central. Embora 1 mol de nucleotídeo de guanina esteja ligado por 60.000 g aos microtúbulos dupletos externos, a proteína obtida ao dissolver os dupletos a pH 10,5 perdeu o sítio de ligação de nucleotídeo de guanina e também apresenta pouca ou nenhuma atividade de ligação à colchicina. A comparação das propriedades da proteína isolada com evidências microscópicas eletrônicas sobre a estrutura dos microtúbulos sugere que a subunidade química (M = 120.000) consiste de duas das subunidades morfológicas de 40 A.