Efeito semelhante à insulina da tripsina na fosforilação do receptor de insulina em adipócitos de rato.

O tratamento com tripsina de uma preparação de receptor de insulina parcialmente purificada de adipócitos de rato estimulou a fosforilação de polipeptídeos de 90.000 e 72.000-Da imunoprecipitados por anticorpo anti-receptor de insulina. A fosforilação de resíduos de tirosina isoladamente foi observada em ambos os polipeptídeos. As concentrações de tripsina que estimularam a fosforilação do receptor de insulina foram as mesmas que aquelas previamente mostradas para ativar a glicogênio sintase de adipócitos de rato. O tratamento com tripsina da fração do receptor de insulina também estimulou a fosforilação de um substrato exógeno de tirosina quinase de forma semelhante ao tratamento com insulina. O tratamento com tripsina de um receptor de insulina altamente purificado da placenta humana também ativou a fosforilação dos peptídeos derivados do receptor. Esses resultados sugerem que a quinase de proteína estimulada pela insulina, um componente do receptor de insulina, foi ativada pela digestão triptica para fosforilar polipeptídeos derivados do próprio receptor de insulina. Assim, sugere-se que a estimulação pela tripsina da fosforilação do receptor de insulina pode estar relacionada às ações metabólicas semelhantes à insulina da tripsina observadas em adipócitos de rato.